Longitud
1 pulgada = 2.54 cm = 0.08333 pies = 1.58x10-5 Millas
1 metro = 39.37 pulgadas = 3.2808 pies = 8.214x10-4 Millas
1 pie = 12 pulgadas = 30.5 cm = 0.305 m
Volumen
1 galón = 3.785 litros = 0.1337 pie3 = 3.785 x10-3 m3 = 231 pulg3
1 m3 = 106 cm3 = 1000 litros = 264.2 galones = 35.31 pie3
Masa
1 libra = 453.5 g = 0.4536 kg
1 ton métrica = 1000 kg = 2205.6 lb
Presión
1 atm = 760 mm Hg = 1.013 x10-5 N/m2 = 760 torr = 29.92 plg Hg = 1.013 bar
Fuerza
1 N = 1 kg m/s2 = 10 dinas (g cm/s2)
Energía
252 calorías = 1.055 x103 J = 2.93 x10-4 kw-hr
1 cal = 4.184 J = 41.29 atm-cm3
1 atm-litro = 24.2 cal = 101.34 J
Constante universal de los gases
R = 0.08205 atm litro/mol K = 8.314 J/ mol K = 1.987 cal/ mol K
FACTORES DE CONVERSION MAS UTILIZADOS
CARACTERISTICAS DE LOS EQUIPOS ANALITICOS
Pues aqui les dejo un esquema de las diferencias y similitudes entre los equipos analiticos para ver la imagen completa darle clic encima. Esta es una tarea de QUIMICA ANALITICA 2.
-AA- absorcion atomica
-RMN- resonancia magnetica
-fluorescencia
-fosforescencia
-UV-ultravioleta
-IR- Infrarojo
Definiciones:
AA es un método instrumental que determina una gran variedad de elementos al estado fundamental como analitos. Este consiste en la medición de las especies atómicas por su absorción a una longitud de onda particular.
La RMN es una técnica de absorción y es un fenómeno físico basado en las propiedades magnéticas que poseen los núcleos atómicos.
La espectroscopia de infrarrojo depende de la parte infrarroja del espectro electromagnético. Esta cubre un conjunto de técnicas, siendo la más común una forma de espectroscopia de absorción. La espectroscopia de absorción en el infrarrojo tienen su origen en las vibraciones moleculares. El espectro de infrarrojo de una molécula se obtiene como resultado de medir la intensidad de una radiación exterior absorbida para cada longitud de onda.
La espectroscopia de UV utiliza la radiación de la luz (radiación electromagnética) de las regiones visibles, la radiación absorbida por las moléculas desde esta región del espectro provoca transiciones electrónicas que pueden ser cuantificadas. es una técnica espectroscópica que sirve para identificar grupos funcionales, identificación cuantitativa y contenido de una muestra.
La fluorescencia es un proceso de fotoluminiscencia en el que los átomos o las moléculas son excitados por absorción de la radiación electromagnética.
La fosforescencia es un fenómeno de fotoluminiscencia muy parecido al de la fluorescencia, pero implica una transición desde un estado excitado triplete hasta un estado fundamental de singulete, la fosforescencia tiene una mayor vida media.
DIFERENCIAS
Aunque los fluorometros y fosforimétros se parecen en su diseño, estos últimos tienen dos aparatos distintos, uno es el que irradia de manera alternada la muestra y que tiene que esperar un intervalo de tiempo para tomar la medición, esto es para que no se confunda con los tiempos de vida bajos de la fluorescencia. El otro es un vaso Dewar para conservar la baja temperaturas, pues la medición se hace a la misma temperatura que el nitrógeno líquido. Muchos aparatos utilizan la lámpara de vapor de mercurio como lo hacen los fluorometros, aunque los más sofisticados utilizan una lámpara de Xenón. Mientras que los aparatos de UV e ir se utilizan para identificar grupos funcionales en un compuesto, la RMN solo identifica núcleos, por lo que dependiendo del núcleo del elemento que estamos estudiando ya sea H – RMN ó C –RMN, será distinto el cambio que veamos y podemos concluir de que grupo funcional está presente.
El aparato de RMN necesita electroimanes para poder cambiar la orientación de los núcleos. Ningún otro de los aparatos descritos anteriormente puede hacer esto.
ESQUEMA DE HAZ SENCILLO Y DOBLE HAZ
E aqui una tarea de Quimica analitica 2
ESQUEMA DE HAZ SENCILLO Y DOBLE HAZ
ESQUEMA DE HAZ SENCILLO
En el esquema anterior, el monocromador atraviesa ya sea la celda de referencia o la celda de la muestra antes de llegar al fotodetector. Los ajustes a 0% y 100% T se deben hacer inmediatamente antes de cada medición de transmitancia o de absorbancia. Para que las mediciones de transmitancia sean reproducibles, es fundamental que la energía radiante de la fuente permanezca constante durante el tiempo en que se hace el ajuste a 100% T y se lee 0% T en el medidor.
DOBLE HAZ
Los instrumentos de doble haz tienen la ventaja de que compensan todo menos la mayoría de las fluctuaciones cortas en la radiación de salida de la fuente. También compensan las variaciones amplias en la intensidad de la fuente con la longitud de onda. Los diseños de doble haz son adecuados para el registro continuo del espectro de absorción. Existen dos tipos: Los de doble haz espacial y de doble haz temporal.DOBLE HAZ ESPACIAL
En un instrumento de doble haz en el espacio se forman dos haces mediante un espejo en forma de V llamado divisor de haz. Un haz pasa a través de la solución de referencia y continúa hasta un fotodetector. En forma simultánea, el segundo rayo atraviesa la muestra hasta un segundo detector ajustado. Las dos señales de salida se amplifican y su cociente se determina de manera electrónica.
DOBLE HAZ TEMPORAL
En este ejemplo tenemos un sistema de doble haz con espejos móviles rotativos llamados “choppers” El haz de luz recorre la muestra y la referencia a través de estos espejos. La radiación transmitida por la muestra y la referencia incide luego sobre el detector, sea gracias a una sencilla geometría adecuada del sistema o mediante la reunificación de los recorridos ópticos por un segundo espejo móvil recombinante.
BIBLIOGRAFÍA
Skoog, West, Holler, Crouch. QUÍMICA ANALÍTICA. 7ma edición. Mc Graw Hill. México. 2003. Paginas: 607- 609.
http://www.geocities.com/locascio
PRACTICA QUIMICA ANALITICA 2 ESPECTROFOTOMETRIA ULTRAVIOLETA - VISIBLE
ESPECTROFOTOMETRIA ULTRAVIOLETA - VISIBLE
PRACTICA 1 CATALASA Y DESHIDROGENASA LACTICA
PRACTICA 1 DE BIOQUIMICA 2 "CATALASA Y DESHIDROGENASA LACTICA
INTRODUCCION
En general, llamamos inhibición enzimática a la disminución o perdida de la actividad enzimática, por la unión a la enzima de moléculas distintas del sustrato, llamadas inhibidores.
La catalasa (E.C. 1.11.1.6. Peróxido de hidrogeno: peróxido de hidrogeno oxidoreductasa) es una enzima con un grupo hemo, cuya función es la destrucción del peróxido de hidrogeno, producto de varias oxidaciones biológicas. La descomposición del peróxido de hidrogeno se puede considerar como la oxidación de una molécula por otra. La reacción es:
-------->
2H2O2 CATALASA O2 + 2 H2O
Puede utilizar como sustrato además del peróxido de hidrogeno, alquilos de peróxido de hidrogeno, etanol, formato, ácido nitroso, compuestos tiol y pirogalol. El mecanismo de reacción es a través de la formación de un complejo catalasa – peróxido de hidrogeno. En los peroxisomas se encuentran grandes cantidades de catalasa. En estos orgánulos, se generan grandes cantidades de H2O2, por lo que es necesaria la acción de la catalasa para convertirlo en agua.
Lactato deshidrogenasa (E.C. 1.1.1.28) Es una enzima que cataliza la reducción reversible del piruvato a lactato, utilizando la coenzima NADH como agente reductor. Algunos autores llaman esta reacción como la ultima de la glucolisis; y sucede cuando la cantidad de oxigeno es limitada, como en el musculo durante la actividad física. Esto la diferencia de otras formas fermentativas anaerobias del catabolismo de los carbohidratos. La forma enzimática más común tiene un peso molecular de 140,000 pero todas las de los vertebrados están formadas por tetrámeros, con cuatro sitios catalíticos independientes de cada tetrámero.
<-------------
CH3COCOO- + NADH + H+ --------------->CH3CH2OCOO- + NAD+
El lactato es el producto de la reacción, producida en condiciones anaerobias, difunde a través de la membrana plasmática para quedar en los alrededores como producto de desecho. El dolor ocasionado por la fatiga y el rigor de las fibras musculares se debe en gran parte a la acumulación de lactato en el musculo.
En el hígado, el lactado es reconvertido a piruvato gracias al lactato deshidrogenasa. Esta enzima es utilizada por los médicos para el diagnostico y seguimiento de un infarto de miocardio.OBJETIVOS
-Observar la reacción de la catalasa y el efecto de algunos inhibidores como cianuro, nitrato de plomo o calentamiento a altas temperaturas.
-Observar y conocer la reacción de la deshidrogenasa láctica.MATERIALES
Gradilla
Vaso de precipitados de 500 mL.
Vaso de precipitados de 250 mL.
4 pipetas de 5 mL.
9 tubos de ensaye de 15x150
Pinzas para tubo de ensaye
Mechero, tripie y tela de asbestos
PROCEDIMIENTO
CATALASA
1) En una gradilla coloque cuatro tubos de ensaye numerados del 1 al 4
2) Pipetee 2.0 mL. De peroxido de Hidrogeno al 3% a cada uno de los cuatro tubos.
3) Agregue 5 gotas de cianuro de sodio al 5% al tubo numero 3.
4) Agregue 5 gotas de nitrato de plomo al 5% al tubo numero 4.
5) En un tubo de ensaye aparte, tome 3 mL. De sangre diluida 1:50 y caliéntelos en agua hirviendo por 5 minutos. Agréguelos al tubo número 2.
6) Añada 3 mL. De sangre diluida a los tubos 1,3 y 4
7) Agite suave pero rápidamente y lleve los tubos a baño maría a 37° C
8) Déjelos estar por 5 minuto, haga sus observaciones y anote los resultados
NOTA: Como la reacción es muy rápida , la observación no debe descontinuarse desde el momento de añadir la sangre, hasta dar por terminada la reacción al cabo de 2 minutos.
DESHIDROGENASA LACTICA
1) Coloque en la gradilla tres tubos de ensaye numerados del 1 al 3
2) Agregue 5 mL. De Azul de Metileno al 0.02% a cada uno de los tres tubos.
3) Agregué 10 gotas de Lactato de sodio al 5% a los tubos 1 y 2
4) En un tubo de ensaye aparte, tome 5 mL. De suspensión de levadura al 20% y caliéntela en baño de agua hirviendo por 5 minuto. Agregue al tubo Numero 2.
5) Agregue 5 mL. De suspensión de levadura sin calentar a los tubos 1 y 3.
6) Mezcle bien, y cubra los tubos con una capita de aceite mineral, inclinando los tubos y dejando que el aceite corra por la pared del tubo lentamente.
7) Coloque los tubos en baño de agua a 37° C y observe el resultado a los 3, 6, 9, 12, y 15 minutos, ocasionalmente agite suavemente.
8) Anote sus observaciones
CUESTIONARIO
1. ¿Cuál es el efecto del cianuro en la reacción de la catalasa y como se explica el fenómeno?
La catalasa tiene un peso molecular de 250,000 con cuatro grupos heme y un átomo de hierro en el centro de cada heme. El cianuro se combina con el hierro presente en la molécula de la catalasa, por lo tanto tiene un efecto inhibidor.
2. ¿Qué inhibidor es mejor, el cianuro o el nitrato de plomo?
El cianuro porque hizo menos espuma y eso significa que inhibio a las enzimas desde su sitio activo.
3. Escriba la reacción de la catalasa, y diga ¿A que se deben las burbujas cuando se añade sangre al vaso de reacción?
La reacción es:
----------->
2H2O2 CATALASA O2 + 2 H2O
Así que las burbujas que observamos es la liberación de O2 producto de la reacción.
4. ¿Cuál es la fuente de la catalasa en la reacción hecha en el laboratorio?
De los glóbulos rojos de la sangre que utilizamos en la práctica.
5. ¿Cuál es la función normal de la catalasa en el organismo humano?
La conversión del peróxido de hidrogeno en agua que se genera como producto secundario de las reacciones oxidativas de los peroxisomas. También utiliza al peróxido de hidrogeno para oxidar otros sustratos.
6. ¿Por qué la reacción de la deshidrogenasa láctica se hace más rápidamente cuando en nuestro experimento añadimos lactato de sodio?
Porque normalmente la reacción es muy lenta, así que agregamos mas lactato para que se acelere la reacción y podamos ver el cambio de color más fácilmente.
7. ¿Qué función tiene el azul de metileno en la reacción de la deshidrogenasa láctica? Explique detalladamente. ¿Qué otro compuesto podría usarse en vez de azul de metileno?
El azul de metileno se utiliza como aceptor de hidrogeno, pues posee la propiedad muy útil de cambiar de color al pasar de oxidado a reducido. Es azul de metileno cuando esta oxidado y blanco (incoloro) de metileno cuando esta reducido. El azul de metileno es un indicador de REDOX no de viraje de pH por lo que podríamos utilizar un indicador con la misma propiedad como el Sal férrica de la 1-10 ortofenantrolina, que cambia de azul palido a rojo. Ácido difenilaminosulfónico, de incoloro a violeta.
EXAMEN DE BIOQUIMICA 2
este es el examen de bioquimica 2 que aplico el maestro R. Zepeda de la universidad de sonora:
BIOQUIMICA 2 PRIMER PARCIAL
1.- Mencione el nombre completo del rector y vicerrector actuales de la universidad de Sonora
2.- ¿Que función tienen los grupos R de los aminoácidos en la estructura secundaria de las proteínas?
3.- ¿Por qué se dice que los lípidos son los mejores almacenes de energía? ¿Qué son los esteroides?
4.- Describa la clasificación de las enzimas en base a que tipo de reacciones catalizan.
5.- ¿Cómo se nombran las enzimas? Mencione un ejemplo.
6.- Defina: a) Sitio activo b) metabolismo c) Bioenergía
7.- ¿Cuál es la importancia del ATP? ¿Por qué se dice que es una molécula de alta energía de intercambio?
8.- ¿Cómo realizan su actividad las enzimas? ¿Por qué son tan específicas?
9.-Verifique los siguientes enunciados y diga si son afirmativos o falsos y porque:
a) La entropía necesita aumentar para llevar a cabo una catálisis
b) La energía libre nos dice que tan rápida es una reacción.
c) En la síntesis aumenta la entropía.
10.- ¿Qué es un cofactor? Mencione un ejemplo.
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